Structure des holoenzymes de PP2A. La famille des PP2A est constituée de plusieurs holoenzymes différentes. La sous-unité catalytique PP2A_C, qui n’a jamais été retrouvée de façon isolée, est habituellement associée à la sous-unité structurale A ou, alternativement, à la protéine Tap42/α4. Les sous-unités A et C sont exprimées de manière constitutive alors que les sous-unités variables de type B (B/B'/B''/B''') inductibles sont impliquées dans la localisation subcellulaire de l’enzyme. Des modifications post-traductionnelles telles que la phosphorylation et la méthylation des sous-unités catalytiques peuvent aussi moduler l’activité des PP2A dans la cellule. En particulier, la méthylation réversible, résultant de l’action coordonnée et antagoniste d’une leucine carboxyl méthyltransférase (LCMT) et d’une phosphatase méthylestérase (PME-1) spécifiques de PP2A_C, régule la liaison des sous-unités variables de type B. De plus, la liaison de PTPA par le complexe inactif PP2A-PME-1 induit un changement conformationnel qui conduit à la formation d’un holoenzyme trimérique [1].