Acteurs et mécanistique de la fission et de la fusion. A. Structure des principales molécules impliquées dans la dynamique mitochondriale chez la levure (Sc) et l’homme (Hs). GTP : domaine de liaison et d’hydrolyse du GTP ; « middle » : domaine « middle » des dynamines ; GED : GTPase effector domain ; TPR : tetratricopeptide repeat ; TM/HD : domaine transmembranaire/hydrophobe ; PAM : pré-séquence d’adressage mitochondrial ; MPP/Pcp1/AAA : sites de clivage pour différentes protéases intra-mitochondriales : peptidase matricielle (MPP)/Pcp1/AAA protéase (AAA). B. Dnm1 est recrutée à la membrane interne au niveau des futurs sites de fission grâce à son interaction avec Mdv1 et Caf4 qui interagissent elles-mêmes avec Fis1. L’oligomérisation de Dnm1 en spirale dont la structure est modifiée sous l’influence de l’hydrolyse du GTP va provoquer l’étranglement et la scission des mitochondries. C. Mécanistique de la fusion : la fusion des membranes externes dépend du GTP ; celle des membranes internes du GTP et du mΔѰ. Elles impliquent respectivement Fzo1 et Ugo, deux protéines intégrales de la membrane externe, et deux formes de Mgm1, une longue (l-mgm1) ancrée a la membrane interne, et une courte (s-mgm1) en périphérie de la membrane interne ou libre dans l’espace intermembranaire. Fzo1 et Mgm1 contribuent à la fusion séquentielle de la membrane externe puis de la membrane interne par deux processus distincts impliquant d’abord une homodimérisation en trans de chacune des protéines, puis un mélange des bicouches lipidiques. Ugo1, en interagissant avec Fzo1 et Mgm1, couplerait la dynamique des deux membranes.