L’activation des récepteurs-canaux du glutamate. A. À gauche : organisation modulaire des sous-unités de iGluR et mécanisme d’activation. NTD : domaine amino-terminal ; ABD : domaine de liaison de l’agoniste ; TMD : domaine transmembranaire ; CTD : domaine carboxy-terminal. La partie transmembranaire sépare la séquence de l’ABD en deux segments (S1 et S2). À droite : structure cristallographique (code PDB 1FTJ) du dimère d’ABD de GluA2 en présence de glutamate (Glu). B. À gauche : structure cristallographique (code PDB 2A5T) de l’hétérodimère d’ABD GluN1/GluN2A en présence de glycine (Gly) et glutamate (Glu). Au milieu et à droite : comparaison du site glycine de GluN1 et du site glutamate de GluA2. L’importance du tryptophane 731 de GluN1, qui constitue une gêne stérique empêchant la liaison du glutamate, est ici soulignée. C. Interactions interlobes dans les ABD de diverses sous-unités de iGluR. De gauche à droite : GluA2 (récepteur AMPA ; code PDB 1FTJ [19]), GluK2 (récepteur kaïnate ; code PDB 1S50 [22]) et GluN2A (récepteur NMDA ; code PDB 2A5T [24]). Les résidus impliqués dans les interactions entre lobes supérieurs et inférieurs sont situés dans les segments S1 (couleur foncée) et S2 (couleur claire), respectivement.