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Figure 1.

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Structure cristallographique d’un anticorps (immunoglobuline G). Cette structure a été établie par Saphire et collègues [42] et représentée à l’aide du logiciel Cn3D version 4.1. Les fragments Fab de cet anticorps sont reconnaissables dans la partie supérieure des images. Les tyrosines (haut) et les lysines (bas) sont colorées en jaune pour montrer leur distribution dans l’ensemble de la molécule. On remarque une répartition assez uniforme de ces résidus à l’exception d’une concentration de tyrosines au voisinage des sites de liaison anticorps (extrémités supérieures droite et gauche). Ces tyrosines sont plutôt enfouies dans la structure. Cette répartition est très généralement retrouvée dans les anticorps. Dans la plupart des cas, il s’avère que l’on peut les marquer avec de l’iode radioactif par oxydation de l’iode (chloramine T, Iodogen) et réaction directe avec les tyrosines de l’anticorps sans perte de réactivité. On peut également modifier ces molécules avec des agents chélatants bifonctionnels sous forme d’esters activés (N-hydroxysuccinimide) ou d’isothiocyanates qui réagissent avec les lysines pour un marquage avec des atomes radioactifs métalliques. Les lysines sont aussi utilisées pour le marquage avec des réactifs marqués à l’astate 211 (ester de N-hydroxy-succinimide de l’acide m-astato-benzoïque).

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