Les chaperonnes impliquées dans l’assemblage de la protéine G hétérotrimérique. Dans ce modèle proposé, la protéine Gβ naissante forme un complexe ternaire avec les protéines CCT et PhLP. La phosphorylation de PhLP par la protéine CK2 provoque le relâchement d’un complexe Gβ-PhLP du CCT. Pour sa part, la sous-unité Gγ naissante sera associée à la protéine DRiP78, à la membrane du réticulum endoplasmique. L’interaction entre DRiP78 et PhLP permettra l’assemblage du dimère Gβγ. La protéine Gα naissante sera potentiellement complexée aux chaperonnes CSP, GIV, Daple et/ou FLJ00354. Il faudra déterminer si les chaperonnes du dimère Gβγ interagissent avec la sous-unité Gα et/ou ses protéines chaperonnes potentielles afin de former l’hétérotrimère.