Le fer lié à la transferrine (Tf-Fe2) est capté par le récepteur de la transferrine (RTf1) exprimé à la surface des cellules. Après endocytose, le fer est transporté dans le cytosol par DMT1 (divalent metal transporter 1). Dans le cytosol, la ferritine est composée de 24 sous-unités H et L. La traduction de la ferritine H est régulée par PCBP1 (Poly(rC)-binding protein 1). PCBP1, également chaperonne cytosolique du fer, livre le fer à la ferritine qui le stocke. On retrouve également de la ferritine, essentiellement H, dans le noyau où elle protège l’ADN des effets toxiques du fer, et la forme mitochondriale est représentée en gris. Tim-2 (T-cell immunoglobulin-domain and mucin-domain-2) est le récepteur de la ferritine H probablement sécrétée localement, alors que Scara5 est capable de lier la ferritine L circulante. La ferritine peut interagir avec HKa (2-chain high molecular weight) et inhiber ses effets anti-angiogéniques (sur le schéma seule la forme L est représentée se liant à HKa).