Position des mutations faux-sens liées à l’ADB dans la structure de la protéine RPS19. La structure de RPS19 (Pyroccocus abyssi) est composée d’un ensemble d’hélices α organisé autour de l’hélice 3 (A : vue en ruban ; B : vue en surface). L’hélice 3 correspond à la zone hyper-mutée de la protéine. Les mutations peuvent être réparties en deux classes : certaines affectent des résidus dans le coeur hydrophobe de la protéine et la déstabilisent (classe I, en bleu) ; d’autres touchent des acides aminés en surface de la protéine et perturbent probablement des interactions intermoléculaires (classe II, en rouge). Les résidus en orange indiquent deux délétions détectées chez des patients. Les acides aminés mutés sont proches dans la structure. Les mutations de classe II définissent un sillon très conservé dans la famille des protéines RPS19 (C).