Représentation schématique de la structure d’ADAM17 humaine et de ses fonctions associées. Le domaine cytoplasmique (cytoplasm.) établit des interactions avec des protéines cytoplasmiques modulant le transport, l’adressage et l’activité de l’enzyme. Les domaines apparenté à l’EGF, riche en cystéine (cyst.) et disintégrine, participent à des fonctions d’adhésion et de reconnaissance des substrats. Le domaine métalloprotéase (catalytique) permet à ADAM17 d’acquérir son activité potentielle de clivage, uniquement lorsque la furine le sépare (double flèche) du prodomaine (prodom.). Ce dernier exerce sur l’enzyme une action inhibitrice la maintenant sous forme inactive la protégeant de la dégradation lors de son transport intracellulaire. Parmi les quatre TIMP endogènes, seul TIMP-3 inhibe ADAM17. Les chiffres indiquent la position des aa.