Régulation de l’expression de Survivine. Dans les cellules normales, la transcription du gène survivine est dépendante du cycle cellulaire grâce à ses motifs CDE/CHR et la voie Rb/E2F. Dans les cellules tumorales, son expression aberrante indépendante du cycle cellulaire est soutenue par diverses voies de signalisation ou oncogènes [voies activatrices (+)], et n’est plus réprimée par des suppresseurs de tumeur [voies répressives (-)]. Les exons 1, 2 et une partie du 3 codent pour le domaine BIR tandis que l’exon 4 code pour l’extrémité en hélice α. L’ARNm survivine peut subir un épissage alternatif, les variants 2B, ∆Ex3, 3B et 2α obtenus sont minoritaires par rapport à Survivine. L’introduction d’un exon 2B ou l’excision de l’exon 3 conduisent à la formation d’un domaine BIR tronqué et donc non fonctionnel (domaine barré) dans les variants 2B et ∆Ex3 respectivement. De plus, ces modifications d’épissage perturbent le cadre de lecture et donc affectent probablement la fonctionnalité de l’hélice α (domaine barré). L’introduction d’un exon 2α ou d’un exon 3B introduit un codon stop qui conduit à un domaine BIR tronqué dans le variant 2α et une absence d’hélice α dans le variant 3B respectivement. En effet, Survivine est composée de trois domaines principaux : (1) un domaine BIR impliqué dans son homodimérisation, ses interactions avec les membres du CPC (chromosomal passenger complex) lors de la mitose et diverses protéines lors de l’apoptose, (2) une séquence d’exportation hors du noyau (NES) et (3) une extrémité carboxy-terminale en hélice α impliquée dans son interaction avec les microtubules. Enfin, au niveau post-traductionnel, Survivine peut être modifiée : phosphorylations et/ou ubiquitinylations. Survivine porte trois sites de phosphorylation qui peuvent moduler ses interactions protéiques et localisations. Survivine est entraînée vers le protéasome après sa polyubiquitinylation via des liaisons K48, au contraire de sa polyubiquitinylation via des liaisons K63 modulée par Udf1/hFAM qui intervient dans sa localisation au centromère.