Appêtement des antigènes et complexes de chargement des molécules de classe I du CMH. A. Les protéines synthétisées par la cellule sont dégradées par le protéasome, puis détruites ou élaguées par la tripeptidylpeptidase (TPPII) et les diverses peptidases cytosoliques. Une dernière étape d’élagage par les peptidases ERAP1/2 (endoplasmic reticulum aminopeptidases) peut avoir lieu après le transport des peptides dans le réticulum endoplasmique, grâce aux pompes TAP (transporter associated with antigen processing). B. L’assemblage des molécules de classe I est assisté et contrôlé par plusieurs protéines chaperonnes, dont les lectines calnexine et calréticuline, l’oxydoréductase ERp57 et la chaperonne spécialisée tapasine. Les complexes des chaînes lourdes et légères CMH sont ancrés aux pompes TAP par une interaction non covalente avec la chaperonne tapasine. Les glycanes de la chaîne lourde sont fixés par la lectine calréticuline qui, elle, interagit avec l’oxydoréductase ERp57, vraisemblablement impliquée dans l’oxydation de la chaîne lourde. ERp57 forme des ponts disulfures avec la tapasine, dont la fonction reste incertaine. Après la liaison d’un peptide de bonne affinité, les molécules de classe I sont libérées et avancent vers la surface cellulaire en passant par le réseau transgolgien (TGN).