Structure de KIR3DL2. KIR3DL2/CD158k/p140 est un homodimère de p70. Chaque monomère est constitué d’une partie extracellulaire faite de trois domaines immunoglobuliniques, d’une partie transmembranaire et d’une partie longue intracytoplasmique. Concernant les lymphocytes NK, la transduction du signal implique une cascade d’événements qui ont été bien décrits. Après engagement avec son ligand physiologique (les molécules du complexe majeur d’histocompatibilité de classe I), les résidus tyrosine portés par les motifs ITIM de la portion intracellulaire du récepteur sont phosphorylés et recrutent la molécule phosphatase cytosolique SHP-1 qui va permettre la déphosphorylation des tyrosine kinases recrutées lors de l’engagement des récepteurs activateurs.