Modèle de fusion membranaire médiée par la glycoprotéine GP du virus Ebola. La GP est produite dans les cellules infectées sous forme d’un précurseur, qui est ensuite clivé par la protéase furine en deux sous-unités, GP1 et GP2 [7]. Ces deux sous-unités sont reliées par des ponts disulfures et s’assemblent pour former des trimères. La GP, protéine exprimée à la surface des particules virales Ebola, est responsable de la fusion de la membrane virale avec la membrane cellulaire, qui permet l’entrée du virus dans la cellule. Elle est rattachée à la famille des glycoprotéines de fusion de type I en raison de similarités de séquence et de structure. Ces protéines, après la liaison à leur(s) récepteur(s), subissent un changement conformationnel activateur qui peut être induit par une baisse de pH ou par leur liaison à un corécepteur. Chandran et al. viennent de démontrer que l’activation de la GP serait quant à elle provoquée par des clivages de la sous-unité GP1 opérés par les cathepsines L et B (CatL et B), des protéases endosomales actives uniquement à pH acide. Par analogie avec d’autres glycoprotéines de fusion de type I, le pH acide des endosomes pourrait aussi jouer un rôle direct dans le changement conformationnel de la sous-unité GP2 qui insère le peptide fusion dans la membrane cible. La suite du modèle proposé est dérivé de celui décrit pour les autres glycoprotéines de cette famille (pour revue, voir [10, 11]).