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Figure 1.

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Le cycle de réaction de la Na,K-ATPase. Selon le modèle « Albers-Post » abrégé, l’enzyme en E1 lie le Na+CYT et l’ATP avec haute affinité. L’enzyme est alors phosphorylé sur un résidu aspartate dans la boucle cytoplasmique TM4-TM5 (voir Figure 2) menant à l’occlusion des ions de Na+ (E1P.[3Na]). Par suite d’un changement de conformation en E2P, l’affinité apparente pour le K+EXT est nettement augmentée et diminuée pour le Na+ tel que ces derniers sont relâchés en faveur de deux K+EXT (E2P.2K). Les ions de K+ sont alors occlus en E2P.[2K] qui est rapidement déphosphorylée pour donner E2.[2K]. Les ions de K+ sont à leur tour relâchés, l’enzyme lie l’ATP (liaison à basse affinité) pour former E2.ATP qui change rapidement de conformation de sorte que l’enzyme est prêt pour un autre cycle. Le cycle catalytique de cette pompe ionique de type P implique une translocation de Na+ et K+ couplée à une hydrolyse ATP impliquant une phosphorylation et une déphosphorylation de la sous-unité catalytique α (résidu aspartyl sur l’enzyme, E) et des transitions conformationnelles de la phospho -et déphosphoenzyme (E1P→E2P et E1→E2). Ext : extracellulaire ; Cyt : cytoplasmique.

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