A. Appariement potentiel entre l’ARN C/D HBII-52 et le pré-ARNm 5-HT2c. HBII-52 possède un segment antisens de 18 paires de base avec l’ARNm codant pour le récepteur 5-HT2c. Le nucléotide potentiellement méthylé en 2’-O-ribose est le site d’édition C (flèche rouge). Les 5 adénosines éditées dans l’ARNm 5-HT2c sont soulignées. Les séquences d’acides aminés d’un récepteur provenant d’un ARNm non édité ou complètement édité sont indiquées. B. Un rôle de l’ARN HBII-52 dans la régulation de l’édition du pré-ARNm 5-HT2c. à gauche : l’édition de l’ARN 5-HT2c catalysée par les désaminases ADAR1 et ADAR2 prend place au niveau du pré-ARNm (avant épissage). Après épissage, l’ARNm est exporté dans le cytoplasme et les inosines introduites aux sites A-E sont décodées par le ribosome comme des guanosines et les isoformes protéiques ainsi synthétisées présentent des affinités de couplages différentielles pour la protéine G, notamment ceux édités au site C. Ainsi, l’édition de l’ARN module la voie de transduction sérotoninergique. à droite (modèle) : l’ARN C/D HBII-52 (symbolisé par une flèche rouge) guide une méthylation en 2’-O-ribose sur l’adénosine du site C d’édition (Am). La présence du groupement méthyle inhibe la désamination de ce nucléotide en inosine et ainsi HBII-52 permettrait une modulation fine des propriétés de couplage du récepteur 5-HT2c.