Figure 1.

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A. Séquence primaire du précurseur de l’apéline, la proapéline, chez l’homme, le bœuf, le rat et la souris. La proapéline a été isolée dans différentes espèces [5–7] et l’alignement des séquences de souris, rat, bœuf et homme a révélé une conservation stricte des 17 derniers acides aminés carboxyterminaux correspondant à l’apéline-17 ou K17F. B. Structure primaire de différents fragments d’apéline, apéline-17 (K17F), forme pyroglutamyl de l’apéline-13 (pE13F), apéline-10 (R10F), apéline-5 (G5F). In vivo, la proapéline donne naissance à différentes formes moléculaires d’apéline : dans le cerveau et le plasma de rat, on retrouve majoritairement la forme pyroglutamyl de l’apéline 13, pE13F et en plus faible quantité, K17F [8]. Ces deux peptides présentent une forte affinité (nM) pour le récepteur APJ, alors qu’elle est très faible pour R10F et G5F. C. Inhibition de la production d’AMPc induite par la forskoline (FSK) par différents fragments d’apéline. Les fragments sont appliqués sur des cellules CHO exprimant de façon stable le récepteur de l’apéline étiqueté à son extrémité carboxyterminale avec une protéine fluorescente l’EGFP (R-Apéline-EGFP) [12, 13] : K17F (courbe d’inhibition en orange), pE13F (en vert), R10F (en violet), G5F (en bleu).D. Internalisation du récepteur de l’apéline (R-Apéline-EGFP) dans une lignée de cellules CHO exprimant de façon stable ce récepteur sous l’action de différents fragments d’apéline (K17F, pE13F, R10F) [12, 13].
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