Structure et effets fonctionnels des sous-unités β. A. Structure modulaire typique des sous-unités β des canaux calciques avec deux domaines conservés (C1 et C2) et trois domaines variables (V1-V3).  Sur ces domaines sont localisés : les sites d’ancrage au canal générique (BID) et spécifiques (Ss1-Ss2), les domaines SH3 (sur C1) et GK (sur C2) dont l’interaction pourrait être nécessaire pour la fixation de β sur le canal, et les domaines d’ancrage à la membrane (MAS) spécifiques de β₁ et β₂. Une représentation schématique de la sous-unité α1 (le pore du canal) permet de visualiser les régions d’interaction avec β : AID (α interaction domain) (dans la boucle reliant les domaines 1 et 2, en vert) et les parties amino- et carboxyterminales (en noir et rose, respectivement). Seuls les domaines 1, 2 et 4 du canal et les boucles 1-2 et amino- et carboxyterminales sont visualisés (voir [1] pour plus de détails). B. Représentation schématique des deux grandes classes d’effets fonctionnels : (1) sur l’expression et l’adressage du canal. Cet effet passe par le masquage d’un site de rétention dans le réticulum endoplasmique présent dans la région de l’AID. La fixation des petites GTPases de la famille Kir/Gem, en empêchant l’interaction α1-β, démasque le site de rétention et diminue le transit du canal vers la membrane (le petit cercle bleu représente la sous-unité β, le cylindre bleu et son habillage rouge, la sous-unité α1 associée à la sous-unité α2) ; (2) sur les propriétés biophysiques des canaux. Au niveau de la membrane plasmique, l’interaction α1-β augmente la probabilité d’ouverture et modifie fortement les cinétiques d’ouverture et de fermeture (sont visualisés, à gauche, l’augmentation d’amplitude, la sensibilisation au voltage et, à droite, le ralentissement de l’inactivation induit par β2) des différentes classes de canaux calciques à haut seuil. Cet effet ajoute à l’effet sur le transit pour produire des flux calciques de plus grandes amplitudes disponibles pour de plus faibles dépolarisations. La sous-unité béta réduit aussi la sensibilité des canaux à l’inhibition par les sous-unités βγ des protéines G trimériques.