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Figure 3.

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Activation par l’insuline de l’entrée du glucose dans les cellules musculaires et les adipocytes. Une voie dépendante de la PI3 (phosphatidyl-inositol3) kinase (A), et passant par l’activation de la protéine kinase B (PKB) et de protéine kinases (PK) C atypiques, les PKC ζ/λ, va permettre de lever le signal de rétention qui maintenait les vésicules contenant les transporteurs du glucose GLUT4 au niveau du réseau transgolgien. Ces vésicules vont alors utiliser des microfilaments d’actine F, polymérisée en réponse à l’insuline via une voie mettant en jeu des intermédiaires spécifiques (B): la protéine CAP (c-Cbl associated protein), en se liant sur le récepteur de l’insuline activé, recrute la protéine c-Cbl phosphorylée sur un résidu tyrosine par le RI. Le complexe CAP-c-Cbl phosphorylé est ciblé vers des régions spécialisées de la membrane, les rafts (ou radeaux lipidiques), au niveau desquels il s’associe à la protéine flotilline (en rose). Cbl phosphorylée sur une tyrosine (pY) recrute alors l’adaptateur CrkII et le facteur d’échange nucléotidique C3G qui active la petite GTPase TC10, permettant la polymérisation de l’actine [8]. Le mouvement rapide des vésicules de GLUT4 le long des microfilaments d’actine met en jeu Myo1c, une protéine moteur moléculaire [9]. Enfin, il faut que les vésicules soient correctement ciblées vers la membrane, ce qui nécessite l’intervention de systèmes de reconnaissance vésicules/membrane cible de type v-SNARE/t-SNARE (vesicle or target SNAP (soluble NSF attachment protein) receptor): les vésicules de GLUT4 portent à leur surface des protéines VAMP 2 (vesicle associated membrane protein) 2 capables de reconnaître sur la membrane plasmique les protéines de la famille t-SNARE, syntaxine 4 et SNAP23, permettant ainsi la formation d’un complexe ternaire sous le contrôle de la protéine Munc 18c, puis la fusion avec la membrane et l’apport des transporteurs GLUT4. Cette reconnaissance nécessite, en réponse à l’insuline mais de façon indépendante de la voie PI3 kinase, la levée de l’inhibition exercée par la protéine Synip fixée sur Syn4, qui empêche la liaison du VAMP2 [1, 8].

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