Le fonctionnement du « piège à mouche ». Représentation en ruban des quatre catégories de conformations possibles du domaine de liaison du récepteur mGlu₁. 1. Vide et fermée (code d’identification au sein de la protein data bank [pdb]: 1ewv:A); 2. Vide et ouverte (pdb: 1ewv:B); 3. Liée au glutamate et ouverte (pdb: 1ewk:B); 4. Liée au glutamate et fermée (pdb: 1ewk:A). Les deux lobes composant un domaine Venus flytrap (LB1 et LB2) ainsi que la poche de liaison sont indiqués. Il existe un équilibre dynamique entre les différentes conformations du domaine Venus flytrap. La constante K_D de dissociation d’un ligand est alors K_D = K_L(1+K₁)/(1+αK₁) et dépend donc de la constante de dissociation du ligand sur la forme ouverte (K_L), de la constante d’équilibre entre les formes ouverte et fermée (K₁) ainsi que de l’influence de la liaison du ligand sur cette constante (α). Si le ligand est un agoniste, la forme fermée est stabilisée (α> 1).