Le complexe APC contrôle l’ubiquitinylation de substrats mitotiques. Les réactions d’ubiquitinylation nécessitent trois types d’enzymes appelées E1, E2 et E3. En principe, E3 apporte la spécificité pour la protéine cible de l’ubiquitinylation. Le complexe APC (anaphase-promoting complex) est un édifice moléculaire composé d’au moins 11 sous-unités. Il possède une activité E3 ubiquitine ligase, et collabore avec l’enzyme d’activation de l’ubiquitine (E1) et l’enzyme de conjugaison (E2) pour catalyser le transfert de molécules d’ubiquitine (Ub) sur des résidus lysine de molécules substrats. La réitération de la réaction entraîne l’allongement de la chaîne d’ubiquitine. La protéine Fizzy se lie au complexe APC et l’active. Lorsque la cellule entre en mitose, la kinase mitotique Cdc2-cycline B (ou MPF pour M-phase promoting factor) phosphoryle l’APC, ce qui augmente l’affinité de Fizzy pour l’APC, permettant ainsi la formation de nombreux complexes APC^Fizzy actifs, nécessaires à l’ubiquitinylation de la sécurine et de la cycline B au cours de la mitose. Ces protéines ainsi « étiquetées » sont reconnues et rapidement dégradées en petits peptides par le protéasome 26S. Le symbole jaune appliqué sur les entités moléculaires reflète un état active.