Maturation protéolytique et ancrage de la laminine 5. La LN-5 est synthétisée puis sécrétée par les cellules épithéliales sous la forme d’un précurseur. Dans les conditions physiologiques, les sous-unités α3 et γ2 subissent un clivage post-traductionnel extracellulaire de leur extrémité carboxy-terminale pour α3 (1) et amino-terminale pour γ2 (2). Ces clivages aboutissent à la forme tissulaire mature. Un clivage supplémentaire de l’extrémité amino-terminale de la sous-unité α3 a également été décrit (3). La LN-5 tissulaire a été décrite comme jouant un rôle crucial et irremplaçable dans la cohésion dermo-épidermique. De plus, elle transmet des signaux biologiques déterminants puisqu’elle permet l’adhérence des kératinocytes, par l’intermédiaire de récepteurs membranaires de la famille des intégrines, et induit l’assemblage des structures d’adhérence stable que sont les hémidesmosomes. BMP-1 : bone morphogenetic protein 1 ; MMP : métalloprotéases matricielles.