Activation des caspases. Dans leur forme inactive (zymogène), ces enzymes sont constituées d’un prodomaine, d’une grande sous-unité (portant le site catalytique) et d’une petite sous-unité. Leur clivage en deux étapes successives, libérant d’abord la petite sous-unité puis la grande, conduit à la formation de la forme active de l’enzyme : deux hétérodimères composés chacun de l’association des deux sous-unités, et comprenant donc deux sites catalytiques.