Description fonctionnelle de l’enzyme anthranilate synthase (E. coli).

A. Constituants moléculaires. L’anthranilate synthase de la bactérie E. coli est constituée de deux sous-unités (I et II). La sous-unité I correspond à la dimérisation du polypeptide codé par le gène trpE, alors que la sous-unité II correspond à la dimérisation du polypeptide codé par le gène trpGD. L’anthranilate synthase d’E. coli est donc un tétramère.

B. Activités enzymatiques. La sous-unité I est impliquée dans la catalyse de la réaction qui transforme une molécule de chorismate en anthranilate. Cette activité de catalyse est associée à l’identifiant EC 4.1.3.27 (classification enzymatique internationale). La sous-unité II est dite bifonctionnelle, car elle est responsable de la catalyse de deux réactions biochimiques. D’une part, elle participe, avec la sous-unité I, à la production d’anthranilate à partir de chrorismate (EC 4.1.3.27)  ; d’autre part, elle catalyse la transformation du produit de la réaction précédente - l’anthranilate - en dérivé phosphoribosyl-anthranilate (EC 2.4.2.18). Cette seconde activité enzymatique est indépendant de la première, elle peut être effectuée en l’absence d’interaction avec la sous-unité I. En résumé, le complexe moléculaire (TrpE)2 : (TrpGD)2 possède à la fois une activité anthranilate synthase et une activité anthranilate phosphoribosyl transférase.

C. Réactions biochimiques catalysées par les enzymes EC 4.1.3.27 et EC 2.4.2.18. Afin de rendre plus explicites les composés intervenant comme subtrat(s) ou produit(s) dans une réaction biochimique, il est souvent nécessaire de les représenter par leur formule plane (2D).