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Figure 1.

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Enzymes et substrats impliqués dans la biosynthèse des Héparanes Sulfates (HS). L’unité’ tétrasacchari-dique de pontage est commune aux héparanes sulfates et aux chondroitines sulfates. Elle se forme par addition séquentielle de xylose (Xyl), de galactose (Gal) et d’acide glucuronique (GlcA) et fait intervenir une xylose trans-férase (Xyl-T), deux galactosyltransférases (Gal-T1 et Gal-T2) et une glucuronyltransférase (GlcA-T). L’addition du résidu de N-acétylglucosamine (GlcNAc) qui sépare le tétrasaccharide de pontage de l’unité disaccharidique répétée est assurée par une N-acétylglucosaminyltransférase codée par EXTL2. Les gènes EXTl etEXT2 codent pour deux copolymérases ayant à la fois une activité N-acétylglucosaminyltransférase et glucuronyltransférase, formant au niveau du Golgi un complexe HS-polymérase (HS-pol) qui assure l’élongation des chaînes d’héparanes sulfates. Les substrats des différents enzymes sont des monosaccharides liés de façon covalente à l’uridine diphosphate (UDP).

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