Le mécanisme inhibiteur des serpines. Les serpines possèdent toutes la même structure tridimensionnelle : un cœur de 2 feuillets ß dont un dit “ principal ” (en orange) entouré de 9 hélices α, et une boucle réactive exposée à la surface, qui se présente comme un véritable appât pour la protéase cible. Celle-ci coupe la boucle réactive en aval d’un résidu précis, dénommé P1 par convention, qui confère sa spécificité à l’interaction serpine/protéase. Grâce à l’instabilité thermodynamique de cette forme native et à la grande flexibilité de sa boucle, il s’ensuit un brusque mouvement de bascule qui conduit à l’insertion de la partie amino-terminale de celle-ci dans le feuillet ß principal, qui acquiert ainsi un sixième brin (rouge). La protéase, qui bascule de 180 degrés, se retrouve alors piégée à l’autre extrémité de la serpine dans un complexe covalent particulièrement stable. Cette brutale délocalisation induisant une distortion de son site actif est à la base du processus inhibiteur. Le peptide carboxyterminal (bleu) engendré par la coupure reste inséré dans la serpine.