Différentes approches utilisées pour inhiber l’expression du récepteur de l’IGF-I. Le récepteur de l’IGF-I (IGF-IR) est un hétérotétramère α2/β2 composé de sous unités liées par des ponts disulfures. Des anticorps neutra-lisants et des anticorps simple chaine dirigés contre la partie extracellulaire α d’IGF-IR ont été utilisés pour inhiber la croissance tumorale [22]. Des récepteurs dominants négatifs correspondant à des protéines tronquées soit sur la sous unité intracellulaire (βm) soit sur la sous-unité extracellulaire (αm) bloquent également la fonction d’IGF-IR [23, 24]. Des analogues peptidiques de l’IGF-I inhibent la signalisation induite par IGF-IR en entrant en compétition avec le ligand IGF-I [25]. La fonction de l’IGF-IR peut aussi être bloquée par l’utilisation d’inhibiteurs spécifiques de protéases impliquées dans le recy-clage du récepteur [26]. L’inhibiteur de protéase bloque la dégradation du ligand IGF-I normalement effectuée par la cathepsine B. Trois autres stratégies utilisant des acides nucléiques ont été utilisées pour inhiber l’expression d’IGF-IR. Les ARN antisens qui, en se fixant sur l’ARN messager du récepteur, bloquent sa traduction en protéine [9, 10, 12–14, 17, 19, 20]. Les oligonucléotides antisens ont le même effet, ceci grâce à l’induction d’une ribo-nucléase spécifique, la RNase H [6, 10, 15, 27]. Des ARN peuvent aussi être dirigés contre l’ADN de l’IGF-I ou de l’IGF-IR via la formation de triple hélice afin d’inhiber leur transcription [11, 28].