Numéro |
Med Sci (Paris)
Volume 26, Numéro 12, Décembre 2010
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Page(s) | 1079 - 1086 | |
Section | M/S revues | |
DOI | https://doi.org/10.1051/medsci/201026121079 | |
Publié en ligne | 15 décembre 2010 |
Le complexe bc1 de la chaîne respiratoire mitochondriale fonctionne selon l’hypothèse du cycle Q de Mitchell
La preuve par une approche stochastique ?
The cytochrome bc1 complex in the mitochondrial respiratory chain functions according to the Q cycle hypothesis of Mitchell: the proof using a stochastic approach ?
Inserm U688, Université de Bordeaux 2, 146, rue Léo-Saignat, F-33076 Bordeaux Cedex, France
Le complexe bcl est central dans l’organisation des oxydations phosphorylantes. Il est largement accepté aujourd’hui que le fonctionnement de ce complexe obéit au schéma décrit par P. Mitchell sous le nom de « cycle Q ». Nous avons montré, en nous appuyant sur un modèle stochastique du transfert des électrons, que la structure de ce complexe permet naturellement l’émergence du cycle Q et minimise les courts-circuits non générateurs d’un gradient de protons transmembranaire. Cette approche fournit un cadre conceptuel général bien adapté à la modélisation des réactions d’oxydoréduction de l’ensemble des complexes de la chaîne respiratoire mitochondrial et de leurs dérèglements pathologiques.
Abstract
The bc1 complex is a central complex in the mitochondrial respiratory chain. It links the electrons transfer from ubiquinol (or coenzyme Q) to cytochrome c and proton translocation across the inner mitochondrial membrane. It is widely agreed that the “Q-cycle mechanism” proposed by Mitchell correctly describes the bc1 complex working. It is based on an unexpected separation of the two electrons coming from the coenzyme Q bound at the Q0 site of the bc1 complex. Using the stochastic approach of Gillespie and the known spatial structure of bc1 complexes with the kinetic parameters described by Moser and Dutton we demonstrated the natural emergence of the Q-cycle mechanism and the quasi absence of short-circuits in the functional dimer of bc1 complex without the necessity to invoke any additional mechanism. This approach gives a framework which is well adapted to the modelling of all oxido-reduction reactions of the respiratory chain complexes, normal or mutant.
© 2010 médecine/sciences - Inserm / SRMS
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