Organisation oligomérique de la partie C-terminale de la protéine nsp3 du virus SARS-CoV-2. Les vésicules à double membrane (double membrane vesicle, DMV), associées aux membranes du réticulum endoplasmique (RE) des cellules infectées par le coronavirus SARS-CoV-2, présentent des pores moléculaires en forme de couronne, qui traversent la double membrane et permettent l’exportation de l’ARN viral nouvellement synthétisé. La protéine virale nsp3 est le constituant majoritaire de ces pores. Une reconstruction 3D (avec une symétrie 6) a été réalisée à partir de l’analyse d’images de microscopie électronique d’un fragment C-terminal de la protéine nsp3 contenant les segments transmembranaires (nsp3C), qui a été synthétisé dans un système acellulaire. Deux perspectives sont présentées : une vue latérale et une vue de face de l’enveloppe de nsp3C reconstituée en nanodisques lipidiques (couleur jaune). L’enveloppe (vue latérale) est positionnée sur le pore moléculaire (représenté en violet, comme observé dans une coupe de cryotomographie électronique). Un modèle 3D de nsp3C obtenu à partir de la séquence d’acides aminés avec l’algorithme AlphaFold2 [6] (vue de face) est également présenté (avec une symétrie 6).