Régulation de MIA40 par la glutathionylation. A. En conditions physiologiques, les protéines sont importées dans la mitochondrie à travers la membrane externe mitochondriale (MEM). Dans l’espace intermembranaire (EIM), MIA40 introduit des ponts disulfures (S-S) dans ces substrats protéiques. La protéine ALR réoxyde ensuite MIA40 pour la recycler. Lorsque MIA40 possède son centre Fe-S (représenté par des ronds rouges et jaunes), elle peut être glutathionylée (gt-MIA40) par le glutathion (GSH) et transférer un électron (e^-) au cytochrome C, ce qui permet une activité normale des complexes III et IV de CRM enchâssés dans la membrane interne mitochondriale (MIM) et la diminution des ROS. B..L’absence de glutathionylation de MIA40 entraîne une perte d’activité des complexes III et IV et l’arrêt du transfert d’électron direct entre MIA40 et le cytochrome C et une augmentation des ROS.