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Figure 3.

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Voies de dégradation du précurseur amyloïde APP. Les peptides β-amyloïdes (Aβ) sont produits à partir de leur précurseur transmembranaire (APP) par la voie de clivage dite amyloïdogène impliquant la β-sécrétase, puis la γ-sécrétase. Outre le peptide Aβ libéré dans l’espace extracellulaire, ce processus génère un fragment extracellulaire soluble (sAPPβ) et un fragment correspondant au domaine intracellulaire de l’APP (AICD). Le peptide Aβ peut présenter des tailles allant de 37 à 43 acides aminés. Toutefois, les deux formes majoritaires sont constituées de 40 et 42 acides aminés. Parallèlement, il existe une voie de clivage dite non amyloïdogène, impliquant l’α-sécrétase, puis la γ-sécrétase. Considéré comme non pathogène car empêchant la production de peptides Aβ, ce processus génère un premier fragment extracellulaire soluble (sAPPα), puis un second tronqué, et enfin le fragment intracellulaire AICD, normalement rapidement dégradé.

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