Implication des chaperons moléculaires dans les mécanismes d’adaptation aux stress chez S. oneidensis et E. coli. A. Chez S. oneindensis, la protéine essentielle TilS est sensible au stress thermique. TilS interagit avec le chaperon Hsp90 qui la protège contre l’agrégation et la dégradation protéolytique. B..La protéine à domaine J, AtcJ, est un partenaire de la foldase DnaK chez S. oneidensis. En condition de stress froid, AtcJ est impliquée dans la stimulation de l’activité ATPasique de DnaK, assurant le maintien de ses substrats sous forme native. Les protéines AtcCB pourraient influencer la localisation intracellulaire du complexe AtcJ-DnaK. C. Chez E. coli, le chaperon moléculaire Hsp33 est activé par l’agent oxydant HOCl. Ce dernier provoque un dépliement et une oxydation des quatre cystéines, exposant ainsi la zone d’interaction aux substrats. Une fois activé, Hsp33 empêche l’agrégation des protéines déstructurées par HOCl (en bleu). SH : groupement thiol réduit ; S-S : pont disulfure des quatre cystéines.