L’ARN Tlc1 est utilisé comme appât pour la purification de la télomérase, le complexe est ensuite analysé par spectrométrie de masse. A. Structure secondaire générale de Tlc1. On note, selon les couleurs, les régions importantes de l’ARN qui sont connues pour lier des protéines. Une exception : l’élément TeSS/CS2a (telomerase-stimulating structure/ conserved sequence 2a) de la tige IVc dont la contribution au complexe demeurait à déterminer. B. Schéma de la purification de la télomérase via l’ARN Tlc1. Dix tiges-boucles provenant de l’ARN génomique du bactériophage MS2 sont insérées à l’extrémité 3’ de l’ARN pour ainsi l’immunoprécipiter et entraîner les protéines qui y sont attachées. La protéine capside du phage MS2 (fusionnée à l’étiquette ProA) interagit avec les tiges-boucles MS2. Des billes couvertes d’immunoglobulines G (IgG) reconnaissent l’étiquette ProA et permettent l’immunopurification. C. Tableau présentant les 8 meilleurs candidats identifiés au cours de 3 expériences indépendantes de purification et d’analyse par spectrométrie de masse. La liste est organisée par ordre d’intensité du signal obtenu et le nombre de peptides retrouvés pour chacune d’entre elles est indiqué.