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Figure 3.

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Les « moteurs » de l’électromotilité des CCE. A. Structure et topologie de la prestine. La prestine est une protéine de 10 à 12 domaines transmembranaires, les régions amino et carboxy-terminales étant cytoplasmiques. B. Structure des différents monomères de la spectrine. Au niveau de leur région centrale, chaque monomère se compose de répétitions multiples d’un domaine particulier (spectrin repeat), 21 pour les chaînes aI et aII, 17 pour βI-IV, et 30 pour la βV. Abréviations : CH (calponin homology), SH3 (src homology 3) et PH (pleckstrin homology). C. Distribution de la prestine et des spectrines (αII, βII et βV) dans les CCE. D. Le long de la paroi latérale des CCE, le complexe spectrine aII-βV interagirait directement avec les filaments d’actine et la protéine « bande 4.1 », un composant probable des piliers interposés entre la membrane plasmique et le cytosquelette. Un lien indirect, de nature encore inconnue, unirait la sous-unité βV de la spectrine à la prestine (modifié d’après [16]).

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