Reconnaissance des infections microbiennes par les récepteurs de type PRR. Le peptidoglycane est un composé de la paroi des bactéries qui se décline en de nombreuses variétés. Il s’agit de chaînes sucrées reliées entre elles par des ponts peptidiques. L’identité du troisième acide aminé de ces ponts, généralement une lysine ou l’acide diaminopimélique (DAP) est un déterminant structural reconnu par les récepteurs PGRP chez les invertébrés, et les récepteurs intracellulaires de la famille NOD chez les mammifères. La reconnaissance du peptidoglycane des bactéries à Gram-négatif (et de certaines bactéries à Gram-positif contenant le même type de peptidoglycane) se fait essentiellement par l’intermédiaire du récepteur membranaire PGRP-LC au niveau de la cellule du corps gras, la protéine sécrétée PGRP-LE augmentant l’affinité pour des petits fragments de peptidoglycane. L’activation de ce récepteur déclenche la signalisation intracellulaire IMD qui aboutit à la translocation nucléaire de Relish, un facteur de transcription de la famille NF-κB. L’activation de Spätzle, ligand du récepteur Toll, se fait par l’intermédiaire de cascades protéolytiques suite à la reconnaissance de glucanes des champignons ou de peptidoglycane de type lysine. Le mutant Perséphone est sensible aux infections par des champignons entomopathogènes et résistant vis-à-vis des infections bactériennes alors que les mutants GNBP1 ou PGRP-SA présentent un phénotype complémentaire de susceptibilité à certaines infections bactériennes à Gram (+) et de résistance aux infections fongiques. La spätzle processing enzyme (SPE) est le point de convergence de ces cascades protéolytiques. La localisation nucléaire du facteur de transcription DIF est régulée par la voie Toll et aboutit à l’expression de la Drosomycine et de nombreux autres gènes.