Modèle de modulation de l’information épigénétique de la cellule hôte par l’effecteur bactérien OspF. La souche déficiente pour OspF induit la phophorylation de l’histone H3 sur le résidu sérine 10 via l’activation des MAP-kinases p38 et Erk. Cette phosphorylation survient sur des histones H3 acétylées au niveau de la lysine 14 conduisant à un « code histone » favorisant la décompaction chromatinienne et l’ouverture du site promoteur au facteur de transcription NF-κB. La souche sauvage injecte OspF via son appareil de sécrétion de type III. OspF déphosphoryle et inactive les MAP-kinases dans le noyau, altérant ainsi la formation d’histone H3 phosphorylées en sérine 10 au niveau du site promoteur du gène d’intérêt. Ces modifications épigénétiques « verrouillent » l’accès du site promoteur au facteur de transcription NF-κB.