Isolement et cartographie de mutants de perte d’interaction de YabA. A. Contexte des inter-actions de YabA et schéma de rupture sélective d’interactions avec DnaA et DnaN. B. YabA (119 aa) est organisé en deux domaines structuraux. La moitié amino-terminale de la protéine comporte une signature de type leucine-zipper. La position des leucines est indiquée par les barres verticales grises. La partie carboxy-terminale de YabA comporte trois cystéines potentiellement impliquées dans une structure de type zinc cluster qui résulterait de la dimérisation de la protéine, et au sein de laquelle deux atomes de zinc seraient coordonnés par six résidus cystéines. Un seul monomère de YabA est ici représenté. Les lettres correspondent aux acides aminés. Les résidus impliqués dans les interactions sont signalés par les flèches et la substitution associée est indiquée par un rectangle et un code couleur jaune (DnaN), bleu clair (DnaA), orange (DnaA et DnaN) et noir (YabA). Les mutations d’interaction à DnaA et à DnaN affectent des résidus localisés à la base et dans la boucle du zinc cluster, respectivement. Les substitutions des résidus cystéines du zinc cluster affectent à la fois l’interaction à DnaA et DnaN, indiquant que cette structure est cruciale pour ces deux interactions. La substitution L27A se traduit par la perte de la capacité de YabA à auto-interagir et à interagir avec l’ensemble de ses partenaires. Ces résultats traduisent l’importance de l’intégrité de la structure du leucine zipper pour la multimérisation de YabA et la formation du zinc cluster, essentiels pour les interactions.