Analyse structure fonction de SoxN et de Sox3. SoxN possède dans sa partie carboxy-terminale deux domaines transactivateurs (TAD) séparés par un court domaine (R), contenant le site consensus de SUMOylation et capable d’inhiber le pouvoir transactivateur des deux TAD. Sox3 possède lui aussi dans sa partie carboxy-terminale un court domaine contenant le site consensus de SUMOylation (R) capable de réprimer l’activité de son domaine transactivateur (TAD). Une comparaison de la séquence en acides aminés entre SoxN et Sox3 révèle entre eux une importante conservation de séquence au voisinage de la lysine SUMOylée (en rouge), notamment les sérines en position –3, +1 et +5 par rapport à la lysine SUMOylée. Plus particulièrement, les sérines «S + 1» et «S + 5» se situent respectivement dans des sites consensus de phosphorylation par la glycogen synthase kinase 3 (GSK3) et la mitogen activated protein kinase (MAPK) ERK1.