Figure 3.

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La protéine Hsp90 comme masqueur de mutation. Certaines mutations altèrent la fonction des protéines en déstabilisant leur repliement. La protéine Hsp90 exprimée constitutivement reconnaît ces protéines mutées et peut les replier et restaurer transitoirement leur fonction : ces mutations sont donc masquées et deviennent silencieuses. Chez la drosophile, un traitement par la geldanamycine (inhibiteur de Hsp90) ainsi que l’invalidation hétérozygote Hsp90−/+ induisent l’apparition d’un grand nombre de phénotypes mutés. En condition de stress, Hsp90 participe au travail de repliement des protéines altérées et peut relâcher son efficacité au niveau du masquage des mutations.
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