Particule cœur du nucléosome et modifications des histones. A. Structure de la particule cœur du nucléosome. La double hélice d’ADN (en bleu clair) s’enroule autour d’un octamère protéique constitué de deux molécules de chaque histone : H2A (en jaune), H2B (en rouge), H3 (en bleu) et H4 (en vert). Nt/Ct indique les extrémités amino- et carboxyterminales (d’après [3]). B. Les extrémités amino- et carboxyterminales des histones sont les cibles privilégiées de modifications post-traductionnelles : les mieux caractérisées sont l’acétylation, la méthylation, la phosphorylation et l’ubiquitinylation. Leurs cibles et leurs effecteurs (enzymes qui catalysent l’ajout ou la suppression de la modification) sont indiqués. Une seule histone déméthylase a été décrite à ce jour, LSD1 (lysine specific demethylase 1), qui est capable de déméthyler la lysine 4 de l’histone H3. C. Structure et modifications des histones majeures de la particule cœur du nucléosome chez l’homme. Les trois hélices α du motif conservé histone-fold, intervenant dans la dimérisation des histones, sont représentées par des rectangles gris. La nature et la position des modifications post-traductionnelles sont schématisées comme en B.