Cycle du récepteur du mannose 6-phosphate. Les hydrolases possédant un résidu terminal mannose-6 phosphate (M6P) sont reconnues par la partie luminale des récepteurs du M6P du réseau trans-golgien. Une vésicule contenant le complexe récepteur-ligand est formée à partir d’un puits recouvert de clathrine, elle perd rapidement son manteau de clathrine et fusionne avec un endosome tardif. Le pH acide local provoque la dissociation du ligand. Les récepteurs peuvent alors être recyclés vers le réseau trans-golgien par un mécanisme qui fait intervenir TIP47 et Rab9-GTP. La fraction de TIP47 associée aux membranes ne représente que 20 % du total de la protéine contenu dans la cellule. Le reste est présent dans le cytosol sous forme d’oligomères d’un poids moléculaire de l’ordre de 300 kDa. Cette oligomérisation (induite par un domaine situé dans la partie aminoterminale de la protéine, acides aminés 1 à 133) ne serait pas utile à la reconnaissance du récepteur du M6P, mais interviendrait dans la formation d’un manteau protéique (baptisé rétromère) nécessaire au transport du récepteur des endosomes vers le réseau trans-golgien [37–39].