XPC, complexé à la protéine HR23B, interagit avec la structure formée par l’ADN endommagé (complexe NER-C1). L’entrée de TFIIH forme le complexe NER-C2. En présence d’ATP, les hélicases XPD et XPB contenues dans TFIIH déroulent la molécule d’ADN, permettant les associations séquentielles de XPA, RPA et XPG et conduisant à la formation du complexe NER-C5. L’entrée de XPG catalyse le départ et le recyclage de XPC-HR23B. Avec l’entrée de l’endonucléase XPF-ERCC1 est formé le complexe d’incision NER-C6 qui catalyse l’excision de l’oligonucléotide portant la lésion, le relargage de XPA et TFIIH. TFIIH est ainsi rendu disponible pour la formation de nouveaux complexes d’incision. En l’absence de dommage dans l’ADN, TFIIH peut aussi être re-associé avec l’ARN polymérase II. RPA, XPG et XPF-ERCC1 restent associés à l’ADN simple brin restant jusqu’à l’arrivée des facteurs de re-synthèse de l’ADN avec lesquels RPA reste associé (d’après [15]).