Trafic intracellulaire de la protéine du prion (PrP). La très grande majorité (90 %) des molécules de PrP^C nouvellement synthétisées et correctement repliées au niveau du RE sont transportées vers la membrane plasmique, où elles sont impliquées dans un cycle d’endocytose et de recyclage à la membrane. Au cours de ce cycle, la protéine du prion peut être soumise à un transport rétrograde vers le RE, et ce compartiment jouerait un rôle dans sa conversion en PrP^Sc. Les protéines qui ne sont pas correctement repliées sont ciblées vers le protéasome puis dégradées. Lorsque la fonction du protéasome est inhibée, on observe l’accumulation de molécules de PrP cytosoliques, neurotoxiques, possédant certaines des caractéristiques biochimiques de la PrP^Sc. En inhibant les cyclophylines, la ciclosporine A (CsA) induit la formation de PrP mal repliées qui ne sont pas reconnues par le protéasome et s’accumulent au niveau de structures péricentriolaires, les agrésomes.