Structure de FAK. La protéine FAK est divisée en trois domaines, un domaine amino-terminal et un domaine carboxy-terminal délimitant un domaine central portant l’activité catalytique. L’autophosphorylation de la tyrosine en Y397 permet la liaison avec les kinases de la famille Src. Ces kinases vont phosphoryler les autres résidus tyrosine de FAK ainsi que des résidus de protéines liées à FAK. Dans la partie amino-terminale, on retrouve un domaine homologue avec les protéines du groupe bande 4.1/ERM (ezrine, radixine, moésine). Ce domaine permet l’association de FAK avec des récepteurs de facteurs de croissance. La région FAT (focal adhesion targeting), située dans son domaine carboxy-terminal est nécessaire, pour la localisation dans le complexe d’adhérence par l’intermédiaire de liaisons avec la taline et la paxilline. La liaison et le mode d’activation des intégrines ne sont pas déterminés avec certitude. Sur la figure sont représentées les principales protéines interagissant avec FAK et leur site de liaison respectif. ASAP1: ARF (ADP ribosylation factor)-GAP (GTPase-activating protein) containing SH3, Ank repeats, and pH domain ; Graf: GTPase regulator associated with focal adhesion kinase ; Grb2, Grb7: growth factor receptor-bound protein 2, 7 ; PI3K: phosphatidylinositol 3-kinase; p85: sous-unité régulatrice de la PIP3K; PLCγ: phospholipase C γ; p130^Cas: protéine de 130 kDa associée à Crk (Crk-associated substrate); c- SRC: tyrosine kinase src; bandes bleu foncé: sites riches en proline, permettant les liaisons avec des domaines SH3; Y: résidus tyrosine permettant des liaisons avec des domaines SH2