Figure 1.

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La protéine WRN et les autres membres de la famille des hélicases RecQ. A. WRN est l’unique hélicase RecQ à posséder un domaine exonucléase 3’->5’ à l’extrémité amino-terminale (en rose sur la figure) outre le domaine conservé hélicase RecQ 3’->5’ (en vert sur la figure) [14]. Outre WRN (RECQL2), il existe 4 autres hélicases de cette famille chez l’homme, dont deux (BLM et RTS) sont associées à des pathologies humaines. Des membres de cette famille existent aussi chez E.coli (EcRecQ) et chez la levure (ScSgs1 et SpRqh1). B. Mutations de WRN chez les patients atteints du syndrome de Werner. Les mutations peuvent être des substitutions conduisant à la création d’un codon stop (TER), des insertions ou des délétions avec décalage du cadre de lecture et arrêt prématuré (FS/TER), ou des mutations d’épissage. Toutes conduisent à une protéine tronquée avec la perte du signal de localisation nucléaire situé à l’extrémité carboxy-terminale. Les cellules de ces patients expriment peu ou pas de protéine WRN [10–12]. Les astérisques (*) représentent les points de polymorphismes. La base de donnée internationale HUGO rassemblant les mutations de WRN et les polymorphismes peut être consultée sur : http://www.pathology.washington.edu/werner/ws_wrn.html
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