Représentation schématique de la structure tridimensionnelle de la protéine prion normale recombinante de hamster. La molécule est formée d’une chaîne polypeptidique repliée de 110 acides aminés (résidus 121 à 231) qui présente trois hélices α (en bleu) et deux petits feuillets ß anti-parallèles (en vert). Les boucles de connexion sont représentées en orange. Alors que l’extrémité C-terminale de la protéine est structurée, la partie N-terminale (résidus 23 à 121) est mobile (ligne blanche pointillée). Aucune structure définie n’est observée en RMN.