Figure 4.

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Le site actif présumé de la LDNase II. A. La comparaison des séquences de plusieurs DNases a conduit à considérer l’histidine 357 (bleu turquoise) et l’acide aspartique 356 (bleu foncé) comme des résidus présumés du site actif de la LDNase II. On remarquera leur position sur la structure tridimensionnelle de la molécule, au sein d’une dépression entourée de résidus chargés positivement susceptibles de se lier à l’ADN : le dégradé indique la couleur en fonction de la charge. B. Position des 7 histidines de la LEI de cheval sur sa structure tridimensionnelle (Code d’accès PDB : 1HLE).
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