Représentation schématique de l’action d’une cystéine protéase sur les liaisons peptidiques des protéines cibles. Une protéase à cystéine possède une cystéine (Cys) et une histidine (His) dans son site actif. La déprotonation du groupe thiol (-SH) de la cystéine par la chaîne latérale basique de l’histidine voisine est suivie de l’attaque nucléophile, par l’anion sulfure de la cystéine déprotonée, du groupe carbonyle de la liaison peptidique de la protéine cible, ce qui provoque la coupure de cette liaison.